Funktionelle Proteomanalyse
Proteine sind die molekularen Arbeiter unserer Zellen. Änderungen des Proteoms, der Gesamtheit aller Proteine, sowie zellulärer Signalwege sind Kennzeichen vieler Krankheiten und ein möglicher Schlüssel für personalisierte Therapien. Unsere Forschung konzentriert sich auf die Entwicklung neuer Technologien zur Identifizierung und Quantifizierung von Proteinen und deren post-translationalen Modifikationen in Zellen, Bioflüssigkeiten und Geweben aus klinischen Proben. Wir untersuchen insbesondere den Einsatz von Ionenmobilitäts-Massenspektrometrie um Durchsatz, Empfindlichkeit und Abdeckung von Proteomanalysen zu erhöhen.
Aktuelle Preprints
- µPhos: a scalable and sensitive platform for functional phosphoproteomics. Oliinyk D, Will A, Schneidmadel FR, Humphrey SJ, Meier F. bioRxiv (2023) https://doi.org/10.1101/2023.04.04.535617
Ausgewählte Publikationen
Vollständiges Publikationsverzeichnis (Google Scholar, ORCID)
- The social and structural architecture of the yeast protein interactome. Michaelis AC, Brunner A, Zwiebel M, Meier F, Strauss MT, Bludau I & Mann M. Nature (2023) https://doi.org/10.1038/s41586-023-06739-5
- Peptide collision cross sections of 22 post-translational modifications. Will A, Oliinyk D, Bleiholder C, Meier F. Anal. Bioanal. Chem. (2023) https://doi.org/10.1007/s00216-023-04957-4
- Ion mobility-resolved phosphoproteomics with dia-PASEF and short gradients. Oliinyk D & Meier F. Proteomics (2022) https://doi.org/10.1002/pmic.202200032
- Trapped Ion Mobility Spectrometry (TIMS) and Parallel Accumulation - Serial Fragmentation (PASEF) in Proteomics. Meier F, Park MA, Mann M. Molecular & Cellular Proteomics (2021) https://doi.org/10.1016/j.mcpro.2021.100138
- Deep learning the collisional cross sections of the peptide universe from a million experimental values. Meier F et al. Nature Communications (2021) https://doi.org/10.1038/s41467-021-21352-8
- diaPASEF: parallel accumulation–serial fragmentation combined with data-independent acquisition. Meier F et al. Nature Methods (2020) https://doi.org/10.1038/s41592-020-00998-0